Qu'est-ce queChymotrypsine?
La chymotrypsine est un composant enzymatique digestif du suc pancréatique agissant dans le duodénum, où elle effectue la protéolyse, la dégradation des protéines et des polypeptides. La chymotrypsine clive préférentiellement les liaisons amide peptidique où la chaîne latérale de l'acide aminé N-terminal à la liaison amide scissile (la position P1) est un grand acide aminé hydrophobe (tyrosine, tryptophane et phénylalanine).Ces acides aminés contiennent un cycle aromatique dans leur chaîne latérale qui s’insère dans une poche hydrophobe (la position S1) de l’enzyme. Il est activé en présence de trypsine. La complémentarité hydrophobe et de forme entre la chaîne latérale P1 du substrat peptidique et la cavité de liaison de l'enzyme S1 explique la spécificité du substrat de cette enzyme. La chymotrypsine hydrolyse également d'autres liaisons amide dans les peptides à des vitesses plus lentes, en particulier celles contenant de la leucine en position P1.
Tout ce que vous devez savoir
A quoi sert la chymotrypsine ?
Quelle est la différence entre la chymotrypsine et la trypsine ?
Les mécanismes catalytiques de ces deux protéases sont similaires, mais leurs spécificités de substrat sont différentes. La trypsine favorise les résidus basiques comme la lysine et l'arginine ; la chymotrypsine favorise les résidus aromatiques comme la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane
Que fait la chymotrypsine dans la digestion ?
Ce test mesure la quantité de chymotrypsine dans un échantillon de selles (caca). La chymotrypsine est une enzyme, une protéine qui accélère certaines réactions chimiques dans votre corps. Il est libéré par votre pancréas (un organe situé derrière votre estomac) pour aider à décomposer les protéines contenues dans vos aliments pendant la digestion.
Quels aliments la chymotrypsine se décompose-t-elle ?
La chymotrypsine est une enzyme digestive synthétisée dans le pancréas qui joue un rôle essentiel dans la protéolyse ou la dégradation des protéines et des polypeptides. En tant que composant du suc pancréatique, la chymotrypsine facilite la digestion des protéines du duodénum en clivant préférentiellement les liaisons amide peptidique.
Principaux détails :
Rôle dans la digestion
La chymotrypsine agit dans l'intestin grêle pour décomposer les protéines alimentaires, un processus appelé protéolyse. Il est sécrété par le pancréas sous une forme inactive, le chymotrypsinogène, qui est ensuite activé dans le duodénum.
Effets secondaires
Oral:Dans de rares cas, il peut provoquer des réactions allergiques, notamment des démangeaisons, des difficultés respiratoires et un gonflement.
Ophtalmique:Cela peut provoquer une augmentation temporaire ou permanente de la pression oculaire.
En tant que sérine protéase, la chymotrypsine utilise une triade catalytique (aspartate 102, histidine 57 et sérine 195) pour effectuer une attaque nucléophile sur les liaisons peptidiques du côté carboxyle des acides aminés comme la tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane. Il agit via un mécanisme impliquant un intermédiaire enzymatique acyl-.
Utilisations médicales
Inflammation/Traumatisme :Souvent utilisé en association avec la trypsine pour réduire l’inflammation, l’enflure (œdème) et accélérer la réparation des tissus après des interventions chirurgicales ou des blessures.
Chirurgie ophtalmique :Utilisé par les professionnels pour aider à la chirurgie de la cataracte.
Test de la fonction pancréatique :Les tests de chymotrypsine fécale sont utilisés pour diagnostiquer l'insuffisance pancréatique.
RÉSULTATS ANALYTIQUES
| Article de test | Méthode / Référence | Spécification | Résultat | Conclusion | |
|---|---|---|---|---|---|
| Apparence | Visuel | Poudre cristalline blanche à-blanc cassé | Poudre blanche | Conforme | |
| Identification | Activité enzymatique / Dosage USP | Positif | Positif | Conforme | |
| Activité enzymatique (chymotrypsine) | Test USP/BTEE (UV 256 nm) | Supérieur ou égal à 40 U/mg | 52,6 U/mg | Conforme | |
| Activité spécifique | Méthode interne / spectrophotométrique | Supérieur ou égal à 35 U/mg de protéine | 47,8 U/mg de protéines | Conforme | |
| Perte au séchage | USP<731> | Inférieur ou égal à 5,0% | 2.5% | Conforme | |
| Résidus à l'allumage | USP<281> | Inférieur ou égal à 2,0% | 0.7% | Conforme | |
| pH (solution à 1%) | USP<791> | 5.5 – 7.5 | 6.4 | Conforme | |
| Métaux lourds (en Pb) | USP<233>/ICP-MS | Inférieur ou égal à 10 ppm | 1,0 ppm | Conforme | |
| Arsenic (As) | ICP-MS | Inférieur ou égal à 1,0 ppm | 0,05 ppm | Conforme | |
| Plomb (Pb) | ICP-MS | Inférieur ou égal à 3,0 ppm | 0,38 ppm | Conforme | |
| Cadmium (Cd) | ICP-MS | Inférieur ou égal à 1,0 ppm | 0,04 ppm | Conforme | |
| Mercure (Hg) | ICP-MS | Inférieur ou égal à 0,1 ppm | < 0.01 ppm | Conforme | |
| Nombre total de plaques | USP<61> | Inférieur ou égal à 1 000 UFC/g | 90 UFC/g | Conforme | |
| Levure et moisissure | USP<61> | Inférieur ou égal à 100 UFC/g | < 10 CFU/g | Conforme | |
| E. coli | USP<62> | Non détecté / g | Non détecté | Conforme | |
| Salmonelle | USP<62> | Non détecté / 10 g | Non détecté | Conforme |
Processus de production
